Возникновение первичных белков (часть 6)
Метки: жизнь | наука | теория | человек
Воскресенье, 22 ноября 2009 г.
Просмотров: 529
Подписаться на комментарии по RSS
Естественно возникает предположение, что две аминокислоты могут соединиться между собой так, что «крючок») одной молекулы зацепится за «петельку» другой. И действительно, Фишеру удалось получить такое соединение, в котором кислотная группа одной аминокислоты была соединена с аминной группой другой аминокислоты. Это соединение получило название дииептида. Оно представляло собой коротенькую цепь, состоящую всего из двух звеньев (двуаминокислотных молекул), но на концах этой цепи оставались свободными с одной стороны «петелька», а с другой — «крючок». Сюда можно было присоединить новые молекулы аминокислот, получить цепь, состоящую из трёх звеньев (трипептид), затем из четырех, пяти и т. д. звеньев (полипептиды), но сколько бы мы ни удлиняли нашу цепочку, на её концах всё время оставались бы свободные кислотная и основная группы, позволяющие присоединять всё новые и новые молекулы аминокислот.
Фишеру удалось получить полипептид, построенный из 18 аминокислотных молекул. В него входило пятнадцать частиц простейшей аминокислоты — гликоколя и три молекулы другой, более сложной аминокислоты — лейцина.
Несмотря на то, что Фишер в своём полипептиде соединил молекулы только двух различных аминокислот (гликоколя и лейцина), его вещество по некоторым своим свойствам было сходно с простейшими белками. При осторожном разложении натуральных белков можно было и из них выделить те или иные полипептиды. Поэтому Фишер высказал предположение, что и в природных белках отдельные аминокислоты связаны пептидными связями. В течение более тридцати лет это положение подвергалось многократным проверкам и ревизиям. Казалось невероятным, что дело обстоит так просто. Поэтому в белковой молекуле упорно искали иные, более сложные связи. Но в настоящее время мы с полной определённостью знаем, что важнейшими характернейшими для белков связями являются именно пептидные. Получающаяся при этом полипептидная цепочка и образует каркас белковой молекулы.
С первого взгляда эта формула кажется чрезвычайно сложной, но если не вдаваться в детали, то мы легко увидим, что горизонтальный ряд букв обозначает собой полипептидный каркас белковой молекулы. От него вверх отходят боковые пели. Даже не знакомый с химией читатель легко может видеть, что эти цепи весьма разнообразны. Это как раз те части (радикалы) молекул, которые мы в приведённой выше общей для всех аминокислот формуле обозначили буквой В. У разных аминокислот они обладают весьма различными химическими свойствами. Одни из них притягивают частицы воды, другие, наоборот, их отталкивают, одни способны соединяться с кислотами, другие с основаниями. Некоторые из аминокислот способны присоединять к себе сахар, иод, фосфорную кислоту и т. д.
Именно эти свободные, как бы торчащие из полипептидной цепи разнообразнейшие химические группы - и обусловливают собой огромную способность к реакциям, характерную для белковых веществ При помощи этих свободных боковых цепей белковая частица вступает в различные химические взаимодействия с целым рядом других веществ. Поэтому химические свойства данной белковой молекулы в значительной степени зависят от того, какие аминокислоты входят в её состав.
Вместе с тем на химические свойства влияет не только аминокислотный состав, но и порядок, последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Аминокислоты, включаясь в полипептидную цепь, значительно изменяют способность своих свободных групп к тем или иным химическим реакциям. Некоторые из них даже приобретают при этом новые химические качества, в значительной степени зависящие от того места, которое занимает данная аминокислота в полипептидной цепи. Громадную роль здесь играет окружение, соседство с другими аминокислотами, которое то повышает, то снижает способность данного участка белковой молекулы к той или иной реакции.
Расположение аминокислот в белковой молекуле коренным образом влияет не только на её способность, к реакциям, но и на другие физико-химические свойства данного белка. Основной полипептидный каркас белковой молекулы в большинстве наиболее типичных белков сильно скручивается, благодаря чему белковая молекула имеет вид не нити, а закономерно построенного клубка, так называемой глобулы, форма которой приближается к шаровидной. Каждая такая глобула представляет собой отдельную белковую молекулу, обладающую определённым характерным для данного вида белка молекулярным весом. Для различных
Представителей белковых тел молекулярный вес колеблется в пределах от нескольких тысяч до нескольких сот тысяч и даже миллионов. В построении такой глобулы принимают участие сотни или даже тысячи аминокислотных молекул, связанных между собой в определённой последовательности при помощи пептидных связей.